Efecto del tratamiento con oxaliplatino sobre los niveles de tiorredoxina y de la molécula ido (indolamina 2,3 dioxigenasa) en lineas celulares de cáncer colorrectal.

  1. Mónica Cavia 1
  2. Susana Gonzalez-Mateo 1
  3. Carlos García Giron 1
  4. Pilar Muñiz 2
  1. 1 Unidad de Investigación del Hospital General Yagüe. Complejo Asistencial Universitario de Burgos.
  2. 2 Departamento de Bioquímica y Biología Molecular. Universidad de Burgos. Burgos
Revista:
Revista Electrónica de Biomedicina

ISSN: 1697-090X

Año de publicación: 2012

Número: 1

Páginas: 37-40

Tipo: Artículo

Otras publicaciones en: Revista Electrónica de Biomedicina

Resumen

Incrementos en la actividad de la enzima indoleamine-2-3dioxigenasa (IDO) y cambios en estado redox celular están implicados en las distintas etapas de la evolución del cáncer. Sin embargo, su relacion con los tratamientos quimioterápicos todavía no son conocidos. El objetivo de este estudio fue evaluar la respuesta al tratamiento con oxaliplatino de líneas celulares de cáncer colorrectal (Caco-2 y SW480) sobre la molécula inmunosupresora IDO y su relación con los niveles de Trx. Resultado de este estudio se observa una mayor actividad de la enzima IDO en las células Caco-2 que en las células metastásicas SW480 asociado a niveles más bajos del sistema tiorredoxina.

Referencias bibliográficas

  • Cavia M, Muñiz P, DeSantiago R, Herreros-Villanueva M., García-Giron C., López AS, Coma MJ, Changes in the levels of thioredoxin and indoleamine-2,3-dioxygenase activity in plasma patients with colorectal cancer treated with chemotherapy. Biochem Cell Biol 2012; 90: 1-7.
  • Uyttenhove C. Evidence for a tumoral immune resistance mechanism based on tryptophan degradation by indoleamine 2,3- dioxygenase. Nat Med 2003; 9: 1269-1274.
  • Valko M, Leibfritz D, Moncol J, Cronin MT, Mazur M, Telser J. Free radicals and antioxidants in normal physiological functions and human disease. Int J Biochem Cell Biol. 2007;39:44-84.
  • Oliva MR, Ripoll F, Muñiz P, Iradi A, Trullenque R, Valls V, Drehmer E, Sáez GT. Genetic alterations and oxidative metabolism in sporadic colorectal tumors from a Spanish community. Mol Carcinog. 1997;18:232-243.
  • Biaglow JE, Miller RA. The thioredoxin reductase/thioredoxin system: novel redox targets for cancer therapy. Cancer Biol Ther. 2005;4:6-13.
  • Fujino G, Noguchi T, Takeda K, Ichijo H. Thioredoxin and protein kinases in redox signaling. Semin Cancer Biol. 2006;16:427- 435.
  • Lu J, Chew EH, Holmgren A. Targeting thioredoxin reductase is a basis for cancer therapy by arsenic trioxide. Proc Natl Acad Sci U S A. 2007;104:12288-12293.
  • Munn DH. Indoleamine 2,3-dioxygenase, tumor-induced tolerance and counter-regulation. Curr Opin Immunol 2006; 18:220- 225
  • Alegre E, López AS, González A. Tryptophan metabolites interfere with the Ehrlich reaction used for the measurement of kynurenine. Analitical Biochemistry 2005;339:188-9
  • Soderberg A, Sahaf B, Rosen A. Thioredoxin reductase, a redox-active selenoproein, is secreted by normal and neoplastic cells: presence in human plasma. Cancer Res 2000; 60: 2281-2289.
  • Holmgren A, Björnstedt M. Thioredoxin and thioredoxin reductase. Methods Enzymol 1995; 252: 191-208.